Abstrato

Purificação e caracterização da Ã?²-galactosidase de Kluveromyces lactis isolada de um resíduo de iogurte

Tolulope T Oluwaniyi, Bridget O Omafuvbe, Femi K. Agboola

Foram investigadas algumas propriedades da β-galactosidase extraída e purificada de Kluyveromyces lactis isolada de um resíduo de iogurte. A β-galactosidase bruta isolada de Kluyveromyces lactis foi purificada por precipitação com sulfato de amónio e cromatografia de troca iónica DEAE-Sephadex. A atividade específica da enzima parcialmente purificada foi de 107,50 μmol/min/mg de proteína e um rendimento de 7%. O peso molecular da enzima foi de 199 kDa, tal como determinado por filtração em gel em Bio-gel P-200. O valor da constante de Michealis-Menten (Km) e velocidade máxima (Vmax) obtido foi de 3,56 ± 0,62 mM e 0,61 ± 0,08 μmol/min/ml para a enzima com substrato orto-nitrofenil- β-D-galactopiranosídeo (oNPG) enquanto que o Km e Vmáx foi de 18,01 ± 0,23 mM e 0,15 ± 0,04 mmol/20 min/L com substrato lactose. O pH ótimo da enzima purificada foi de 7,5 e 6,5 com oNPG e substrato de lactose, respetivamente. A temperatura ótima foi de 40ºC com ambos os substratos. Esta β-galactosidase pode ter aplicações na conversão do soro de leite, um subproduto das indústrias de lacticínios, em produtos úteis.